摘要来源： oncotarget。 2017年12月22日； 8（68）：112426-112441。 EPUB 2017 8月10日。PMID： 29348836 Jakhar，Imran Khan，JI在Kang，Ho Min Kim，Jong Won Won Yun，Seon-Jin Lee，Hee Jun Cho，Hee Gue Lee，Hee Gue Lee，Sun Chul Kang Monika Bhardwaj 摘要： 热休克转录因子1（Hesf-1）蛋白质（HSF-1）蛋白质的蛋白质蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白蛋白他们敌对的肿瘤微环境。与热休克蛋白的经典诱导形成对比，HSF-1的促生蛋白活性仍然存在S要探索。因此，由HSF-1控制的癌症蛋白抑制途径可能是自然化合物的潜在治疗靶标和新型生物标志物。 Vitexin是一种天然类黄酮，已记录为各种细胞系上有效的抗肿瘤剂。然而，在本研究中，当人类结直肠癌HCT-116细胞暴露于Vitexin时，抑制了HSF-1下游靶蛋白的诱导，例如热休克蛋白。我们将HSF-1鉴定为Vitexin的潜在分子靶标，它与HSF-1的DNA结合结构域相互作用，后者抑制了HSF-1寡聚和激活（）。因此，由JNK操作介导的HSF-1高磷酸化导致HSF-1的转录失活，并支持ROS介导的自噬诱导。有趣的是，在HSF-1免疫沉淀和沉默的HCT-116细胞中，观察到载脂蛋白1（Apol1）和JNK的共表达，从而促进了caspase独立自噬细胞死亡伴随通过p62下调，并增加了LC3-I为LC3-II转换。最后，研究结果证实，Vitexin通过在HCT-116异种移植模型中的自噬级联反应激活抑制肿瘤的生长。综上所述，我们的研究见解本研究建立了HSF-1和APOL-1之间可能的新型相关性，该研究支持HSF-1作为Vitexin的潜在靶标，以改善结直肠癌的治疗结果。