摘要标题:

绿茶多酚表藻酚表藻素3-gallate对αA(66-80)肽的聚集,这是αA-晶状体的主要片段。 2017年6月19日:1-10。 EPUB 2017年6月19日。PMID: 28628342 Peter, Shraddha Gandhi, Pankaj Goyal, Janmejay Pandey, Ram Swaroop Harsolia, Jay Kant Yadav

Article Affiliation:

Vijay Kumar

Abstract:

PURPOSE: Crystallin is a major protein present in eye lens.源自αA-晶状体蛋白的肽片段(66-80)具有高聚集倾向,形成了淀粉样蛋白样结构。已知αA(66-80)聚集体与可溶性晶体相互作用,并破坏随后经历聚集的天然结构。眼镜铅中的结晶蛋白聚集为了减少镜头不透明度,该条件通常称为白内障。 Thus, αA(66-80) aggregation appears to be an important event during cataract development, and therefore, inhibition of αA(66-80) aggregation may be an attractive strategy to intervene in cataract development.

MATERIALS AND METHODS: αA(66-80) peptide derived from αA-晶状体具有很高的聚集潜力,并且在白内障发育中具有至关重要的作用。为了抑制αA(66-80)肽的聚集,使用了绿茶的主要活性成分Epigallocatechin-3-Gallate(EGCG)。 The inhibitory effect was assessed by Congo Red (CR) spectral shift assay, Thioflavin-T binding assay, transmission electron microscopy and fluorescence microscopy.

RESULTS: The inhibitory potential of EGCG towardαA-crystallin was clearly observed as in the presence of EGCG, the αA(66-80)发现聚集被严重抑制,并发现αA(66-80)的预成型的原纤维骨料被拆卸。

结论: cons: 在本研究中,我们能够成功地表现出egcg concrend,我们能够blocky block and,我们能够有效地block and and,

研究类型 : 体外研究
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疾病 : 白内障,

重点研究课题

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