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Antifungungal properies of accase of accase act act calus peroxcase。
ann bot。 2006年12月; 98（6）：1145-53。 EPUB 2006年10月20日。PMID： 17056613“> 17056613 modhumita ghosh 背景和目标： 植物已经进化了许多针对病原体攻击的诱导性防御机制，包括与病原体相关蛋白质的合成。该研究的目的是净化和表征来自阿卡鲁斯鱿鱼叶的抗真菌蛋白。
方法： 叶片蛋白质的calamus是通过阳离子交换和Gel Filtrati分解的。表征了植物病原体的菌丝延伸的部分和分数。确定蛋白质的温度稳定性和pH最佳状态，并将其存在定位在叶组织中。
关键结果： 该纯化的蛋白质被确定为III类Heemexidase，其分子量的分子量约为。 32 kDa和7.93。酶的温度稳定性从5度C至60摄氏度观察到36度的温度C.最大酶活性在pH 5.5处注册。 pH和温度的最佳体现用酶的抗真菌活性佐证。该酶位于木质部的叶表皮细胞和腔组织中，这是III类过氧化物酶的特征。证明了抑制菌丝生长的酶的毒性性质，如植物病原体（如巨莫纳氏菌，孢子菌Moniligrine和Trichosporium vesiculosum）。显微镜观察结果揭示了菌丝结构中的失真，增长的st弱，体积增加和广泛的菌丝分支。
结论： 这项研究表明，过氧化物酶在宿主中可能在抑制Andpassemension/pacherspentens pen/pacherspentermension per> per> 。