摘要标题：
中国湾莓（Myrica rubra sieb。et Zucc。）在体外抑制作用中，将原蛋白素留在胰腺氨基酶及其相互作用上。
摘要来源：
bioorg chem。 2020 08; 101：104029。 EPUB 2020 6月19日。PMID： 32615466“> 32615466 Ye，Donghong Liu
文章隶属关系：Mengting Wang
摘要：中国湾贝里叶叶蛋白毒素（BLP）属于prodelphinidin类别，具有有效的EGCG单位，其抑制作用对α-淀粉酶的抑制作用及其在体外造成的分析均受体外的依赖，并进行了均匀的分析。 （荧光淬灭，同步荧光和三维荧光），圆形二色性光谱，傅立叶变换红外光谱以及在硅硅建模中。结果表明，BLP是混合抑制或以3.075±0.073μg/ml的iCVALUE为α-淀粉酶。 BLP可以导致α-淀粉酶的静态荧光淬灭，主要是通过与氢键和/或范德华的作用下在α-淀粉酶分子上的一个位点与α-淀粉酶分子的一个位点相互作用。这种相互作用进一步诱导了二构象结构，功能群结构和α-淀粉酶的疏水性的变化，从而导致活性降低。分子对接模拟了这种结合发生在α-淀粉酶分子表面的一个腔中，而BLPS三聚体显示出相对较高的结合能。本研究提供了BLP作为α-淀粉酶抑制剂的新见解，可以在抗糖尿病治疗中考虑。