单击此处以阅读完整的文章。启动Byklds.31和Klds.105:纯化,识别和相互作用机制。
摘要来源:
前微生物。 2019; 10:2643。 EPUB 2019 11月28日。pmid: 31849852 Abdul Qayum,Muhammad Altaf Hussain,Guizhao Liang,Juncai Hou,Zhanmei Jiang,aili li
文章隶属关系:jiaqi li
摘要:
用强有力的enzyme(a inzyme in ace and ace a in zyme(a a) Andklds.105发酵和存储温度为37°C。在FER中,分子量小于3 kDa的超滤局级分乳清乳清表现出最强的抑制活性。相应地,胃肠道消化实验表明,通过胃蛋白酶和胰蛋白酶处理,这些分数的生物活性保留。从发酵牛奶中分离出四种ACE抑制性肽,通过两步反向色谱法纯化并进行了测序。此外,通过分子对接方法和独立的梯度模型研究了ACE和四个分离肽之间的相互作用机制。 ICWAS的实验确定以验证理论结果。抑制性肽与ACE相互作用如下:lys-pro-ala-gly-asp-phe> lys-ala-ala-ala-leu-ser-ser-ser-gly-met> lys-lys-lys-ala-ala-ala-met-met-met> leu-asp-asp-asp-asp-his-ass-val-pro-his-val-pro-gly-gly-gly-ala-alg。