牛乳铁蛋白通过干扰病毒血凝素的融合功能来阻止流感A的病毒感染

Fabiana superti

牛乳酸铁蛋白酶（BLF）是一种铁结合糖蛋白，在两个对称的球状裂片（N-和c-lobes）（N-和c-lobes）中折叠起来，具有强度反式抗激型和Immimun andimicrob，最近，我们已经表明，BLF及其C-Lobe与流感A型病毒血凝素相互作用，并防止不同的H1和H3病毒亚型感染。有影响力ZA病毒血凝素（HA），尤其是其高度保守的融合肽参与低ph介导的融合过程，在病毒感染的早期步骤中起着重要作用，并且代表了抗Influenza药物发展的有吸引力的靶标。在本研究中，我们进一步研究了低pH值对BLF和流感A H1N1病毒相互作用的影响，例如不同技术，例如酶联免疫吸附测定，电子显微镜，血液解抑制测定法和时间课程分析。我们的结果表明，在低pH值下，乳铁蛋白与流感的血凝素相互作用诱导稳定血凝集素构象的改变，从而抑制融合肽活性。综上所述，我们的数据允许更好地表征HA特异性BLF的抑制活性，并确认HA是药物开发的良好靶标。