[流感病毒素作为蛋白水解酶的底物]。
摘要来源:
bioorg khim。 2008 May-Jun; 34(3):409-15。 PMID: 18672693“ Serebriakova,I iu Filippova,E n lysogorskaia,l a Baratova
摘要:a/puerto a/puerto rico/8/34(亚型H1N1)的流感病毒体的蛋白水解通过了各种类别的酶来开发一个环境的方法:血凝素(HA),跨膜同型糖蛋白和基质蛋白M1在脂质膜下形成层。在经过测试的蛋白水解酶和酶制剂(热蛋白酶,胰蛋白酶,辣椒蛋白酶,枯草脂蛋白carlsberg,pronase,ph酶,木瓜蛋白酶),半胱氨酸蛋白酶的bromelain bromelain和木瓜蛋白酶以及酶促药剂蛋白酶n正化酶有效地删除了ha胞外域,而chymotrypsin,胰蛋白酶和枯草蛋白酶Carlsberg仅删除了其中一部分。 MALDI TOF质谱法的分析使我们能够通过各种酶制剂来定位HA水解部位。 Bromelain,木瓜蛋白酶,胰蛋白酶和Pronase在位于跨膜结构域之前的K177残基(HA2 185-211)之后将多肽链分开。 Carlsberg枯草菌在其他相邻点水解了肽键:L178(基本地点)或V176之后。在5 mMβ-粘贴乙醇的存在下,通过高度特异性的半胱氨酸蛋白酶GLP-PHE-ALA-PNA测量的溴链蛋白酶的水解活性几乎高三倍。但是,HA高活跃酶完全去除HA,HA和低活性酶的外域需要相同的时间间隔。在没有还原试剂的情况下,Bromelain的HA去除速度慢一点并伴随着明显的蛋白质ML1碎片化。研究了溴烯基蛋白酶的特异性抑制剂(E-64)的反式环氧基酸-l-果糖基胺)丁烷(E-64),而HGCL2对溴烯的水解对蛋白质HA和M1的水解进行了研究。
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