沙门氏菌感染上调肠上皮细胞中的泄漏蛋白claudin-2。
摘要来源：
plos One。 2013; 8（3）：E58606。 EPUB 2013 3月11日。PMID： 23505542
摘要作者：yong-guo Zhang，Shaoping Wu，Yinglin Xia，Jun Sun Sun
文章隶属关系：伊利诺伊州芝加哥的Rush大学生物化学系邻近的上皮细胞。越来越多的证据表明，紧密连接蛋白在人类疾病的发病机理中起关键作用。克劳丁（Claudin）是紧密连接蛋白家族的成员，该家族在人类中有24名成员。为了调节细胞功能，Claudins通过其细胞质结构域在结构和功能上与膜和脚手架蛋白质相互作用。特别是CLAudin-2是漏水的蛋白质，有助于炎症性肠病和结肠癌。但是，克劳丁-2在细菌感染中的参与仍然未知。
方法/主要发现： 我们假设，我们假设Salmonella salmonella可以将漏水的蛋白质Claudin-2提高为其自身的益处，以使其对小动物进行良好的侵蚀。使用沙门氏菌炎小鼠模型和培养的结肠上皮细胞，我们发现，病原沙门氏菌定植显着增加了肠中Claudin-2蛋白和mRNA的水平，但在结肠中的Claudin-3或claudin-7的水平并不能以时间依赖于结肠的水平。免疫染色研究表明，感染后claudin-2沿着隐形宽轴的表达。在体外，沙门氏菌刺激人肠上皮细胞系SKCO15和HT29C19A中的Claudin-2表达。 siRNA敲低的进一步分析表明，claudin-2是与沙门氏菌诱导的细胞渗透性升高有关。具有claudin-2敲低的上皮细胞的内在沙门氏菌的内在沙门氏菌的表达明显小得多。 Inhibitor assays demonstrated that this regulation is mediated through activation of the EGFR pathway and the downstream protein JNK.
CONCLUSION/SIGNIFICANCE: We have shown that Salmonella targets the tight junction protein claudin-2 to facilitate bacterial invasion.我们推测，这种屏障功能的破坏有助于一种新机制，通过这种机制，细菌与宿主细胞相互作用，并提出将Claudin-2作为防止细菌侵袭的潜在治疗策略的可能性。