lactofferrin intact conting vith cd14脂多糖结合蛋白。
摘要来源：
感染免疫。 1998年2月; 66（2）：486-91。 PMID： 9453600“> 9453600
atbract abracter（s） Tobias, J Mazurier, G SpikArticle Affiliation:E Elass-Rochard
Abstract:Human lactoferrin (hLf), a glycoprotein released from neutrophil granules during inflammation, and the lipopolysaccharide (LPS)-binding protein (LBP), an acute-phase serum protein, are known to bind to the LPS的脂质A。 LPS结合位点位于两种蛋白质的N末端区域，HLF的28至34和LBP的91至108位于氨基酸残基。两者of这些蛋白质调节内毒素活性，但具有生物学上的拮抗特性。在这项研究中，我们研究了HLF和重组人LBP（RHLBP）之间的竞争，以结合大肠杆菌055：B5 LPS与分化的单核细胞THP-1细胞系的竞争。我们的研究表明，HLF阻止了RHLBP介导的LPS与细胞上CD14受体的结合。当HLF和RHLBP同时添加到LPS或HLF和LPS与RHLBP孵育之前30分钟之前，将HLF和RHLBP同时添加到LPS或将HLF和LPS与细胞混合时，升高HLF的LPS细胞相互作用的最大抑制作用。但是，当RHLBP与LPS相互作用后30分钟加入HLF时，RHLPS-LBP复合物与CD14的结合无法逆转。这些观察结果表明，HLF与RHLBP竞争LPS结合，因此会干扰LPS与CD14的相互作用。此外，涉及RHLBP-LPS复合物与两个重组的细胞的竞争结合的实验突变的HLF表明，除了残基28至34外，另一个基本簇还包含残基1至5的HLF竞争与LPS的结合。与残基28至34同源的基本序列在LPS结合蛋白（例如LBP，杀菌/渗透性增强蛋白和Limulus抗LPS因子）上证明了HLF的基本序列。
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