摘要标题：
油蛋白胶质酮和羟基取毒素的干扰与有毒AβAggregation的干扰不同。
摘要来源：
食品化学毒素。 2019年4月14日； 129：1-12。 EPUB 2019年4月14日。PMID： 309955514
摘要作者：Manuela Leri，Antonino Natalello，Elena Bruzzone，Massimo Stefani，Monica Bucciantini
文章隶属关系：manuela leri
摘要：oleuropein aglycone（olea），是特级初榨橄榄油（EVOO）和羟基硫醇（Hydroxythyrosol（hydroxythyrosol）中最丰富的多酚（olea） HT），OLEA MAIM代谢物，由于其多白疗法的效果，吸引了我们的兴趣包括对淀粉样蛋白聚集路径的干扰。但是，尚不清楚其抗淀粉样蛋白作用的机械细节。我们在这里报告了一种广泛的生物物理方法和细胞生物学技术，使我们能够表征OLEA和HT调节AβFibrillat的不同分子机制离子，阿尔茨海默氏病（AD）的主要组织病理学特征。特别是，OLEA可防止有毒Aβ浓缩剂的生长，并在与肽N末端相互作用后，将其连续的生长置于成熟的原纤维中，而HT加快了无害的原纤维形成。我们的数据表明，通过稳定寡聚物和原纤维，两种多酚可以减少其播种活性，并在人神经母细胞瘤SH-SY5Y细胞上进行骨料/膜相互作用。这些发现突出了EVOO多酚的巨大潜力，并提供了验证和优化其用于预防AD和治疗的可能性。