摘要标题：
米他素通过延迟液体到固体相变抑制α-突触核蛋白淀粉样蛋白聚集。
摘要来源：
chembiochem。 2022年6月3日。epub 2022 Jun3。pmid： 35657723
摘要作者：bingkuan xu，小Mo，Jing Chen，Haijia Yu，Yinghui liu
文章隶属关系：bingkuan xu
摘要：
α-突触核蛋白（α-syn）的淀粉样蛋白聚集是帕克森病的关键病理标志（PD）。预防α-Syn聚集成为治疗PD的关键策略。最近的研究表明，α-syn经历液态液相分离（LLP），以促进成核和淀粉样蛋白形成。在这里，我们检查了在LLP的条件下通过MyriceTin（一种多羟基氟法化合物）对α-SYN聚集的调节。出乎意料的是，米丁素均未改变α-Syn的初始形态和相分开的分数。豪夫r，α-syn的动力学在迈尔赛蛋白结合上降低。进一步的研究表明，迈他汀剂量依赖性地抑制凝结物中淀粉样蛋白的聚集，通过延迟液相到固相变。此外，米他素可以拆卸从冷凝物成熟的预制的α-syn淀粉样蛋白聚集体。总之，我们的研究发现，通过延迟液体到固定相的跃迁，米他汀在冷凝物中抑制α-syn淀粉样蛋白的聚集，并揭示α-Syn相跃迁可以靶向抑制淀粉样蛋白的聚集。
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