通过下调β-淀粉样蛋白诱导的炎症反应，
隔离和神经元凋亡抑制性能。
摘要来源：
biotechnol Appl Biiochem。 2021年3月9日。EPUB2021 3月9日。PMID： 33687113
摘要作者：qing-ke bai，zhen-guo Zhao
文章隶属关系：qing-ke bai
摘要：阿尔茨海默氏病是由大脑中神经元变性和凋亡引起的神经退行性疾病之一。从Bacopa Monniera植物中分离出的Bacoside A和B负责认知效应。这些化合物通过促进激酶的活性，突触活动恢复和神经传播的改善来修复受损的神经元。本研究探讨了Bacoside-A3对β-淀粉样蛋白诱导的U87MG细胞活力的降低，氧化自由基的产生和核因子-κB激活的影响。 U87mg细胞在24小时的Bacoside-A3预处理或没有预处理后，用β-淀粉样蛋白（10μM）刺激诱导阿尔茨海默氏病的特征。 Sulforhodamine B（SRB）测定法用于计数活细胞和ELISA试剂盒，以分析PGE2分泌。 Bacoside-A3预处理防止了β-淀粉样蛋白介导的U87MG细胞增殖的抑制。在β-淀粉样蛋白刺激之前，用Bacoside-A3对U87MG细胞进行预处理，以基于浓度的方式抑制了ROS的产生。 Bacoside-A3以基于剂量的方式抑制了U87MG细胞中INOS的β-淀粉样蛋白介导的形成。 U87mg细胞中的Bacoside-A3预处理以基于剂量的方式抑制了β-淀粉样蛋白介导的PGE2分泌。 β-淀粉样蛋白刺激对COX-2的过表达以基于剂量的方式抑制了预处理的细胞。 Bacoside-A3预处理以基于剂量的方式阻止了U87MG细胞中NF-κB的核转运。总而言之，Bacoside-A3防止β-淀粉样蛋白介导的U87MGCELL活性抑制，抑制了氧化自由基的产生，PGE2和INOS的合成。因此，Bacoside-A3具有阿尔茨海默氏病的治疗潜力，需要进行进一步的体内研究。