摘要标题：
b维生素缺乏症通过调节GSK3BETA和PP2A促进tau磷酸化。
摘要来源：
j alzheimers dis。 2010年1月1日； 19（3）：895-907。 pmid： 20157245 作者：
Vincenzina Nicolia，Andrea Fuso，Rosaria A Cavallaro，Andrea Di Luzio，Sigfrido Scarpa
文章隶属关系：手术系“ P. Valdoni”，萨皮恩扎罗马大学，罗马，罗马，意大利研究中心，丹尼尔·博维特研究中心。
摘要：神经纤维缠结（NFTS），由细胞内组成高磷酸化蛋白tau的丝状骨料是阿尔茨海默氏病（AD）的病理标志之一。 tau磷酸化受其蛋白激酶和磷酸酶活性之间的平衡调节。这些活动的不平衡被认为是合理的致病因素o疾病过程。糖原合酶激酶3BETA（GSK3BETA）是调节tau磷酸化的最重要的蛋白激酶之一。活性GSK3BETA的过表达导致tau的高磷酸化。蛋白质磷酸酶2a（PP2A）是使tau脱磷酸化的主要磷酸酶。已证明PP2A C-亚基的高度保守的羧基末端序列是磷酸酶调节的焦点。这是可逆的甲基化反应的位点，该反应控制AB <公式> _ {alpha} c杂体形成。在这里，我们证明了GSK3BETA和PP2A基因通过B维生素缺乏症抑制甲基化反应上调。在这种情况下，甲基化的催化亚基PP2AC降低，导致PP2A活性降低。相比之下，我们观察到GSK3BETA蛋白的增加和调节GSK3BETA活性的磷酸化位点的调节。因此，单碳代谢改变似乎是导致DER的原因GSK3BETA和PP2A之间平衡的表现，导致异常磷酸化tau。