摘要标题：
深入了解羟基依醇抑制α-突触核蛋白聚集的基础机制。
摘要来源：
biiochem pharmacol。 2019年11月19日：113722。 EPUB 2019 11月19日。PMID： 31756328
摘要作者：卢阿娜·帕拉齐（Luana Palazzi），曼努埃拉·莱里（Manuela Leri），苏梅尔Cesaro，Massimo Stefani，Monica Bucciantini，Patrizia Polverino de Laureto
文章隶属关系：Luana Palazzi
摘要：帕金森氏病（PD）是第二大最流行的神经退行性疾病。迄今为止，尚无能够逆转这种疾病的药物；黄金标准是左旋多巴，只能缓解临床症状，但长期给药后会严重副作用。正在进行许多努力，以寻找预防PD或治疗的替代目标，这是最有希望的是α-突触核蛋白（SYN）。最近，我们报道了油蛋白酸酯aglycone（OLEA）Interf与Syn的淀粉样蛋白聚集的ERES既稳定其单体状态”，并诱导无害的非径流低聚物的形成。这项研究的重点是描述Syn和羟基取醇（HT），OLEA的酚部分和主要代谢产物之间的相互作用，以及使用生物物理和生物学技术的干扰。我们的结果表明，HT剂量依赖性地抑制了SYN聚集，并且共价和非共价结合介导HT-SYN相互作用。 HT不会改变SYN的本质结构，而是稳定了分子的特定区域，从而抑制了蛋白质纤颤。细胞测定表明HT降低了SYN聚集体的毒性。此外，SYN聚集物与细胞膜的相互作用是SYN上跨道寡聚物的重要因素，在暴露于在HT存在下生长的Syn聚集体的细胞中，SYN-PATHWAY寡聚物的类似特性。
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