绿茶多酚的晶体结构（ - ） - 表瓜蛋白酶透透透透透透蛋白复合素络合物揭示了一个与甲状腺素结合位点不同的新型结合位点。
摘要来源：
生物化学。 2010年7月27日； 49（29）：6104-14。 pmid： 20565072 作者：
Masanori Miyata，Takashi Sato，Miyuki Kugimiya，Misato Sho，Teruya Nakamura，Shinji Ikemizu，Mami Chirifu，Mineyyuki Mizuguchi，Mizuguchi Shuto ，Yasuhiro Sako，Mamiko Momohara，Tomoaki Koga，Saori Morino-Koga，Yuriko Yamagata，Hirofumi Kai
文章隶属关系：分子医学系，全球COE细胞命运调节研究和教育学院，毕业生，毕业生，制药学院，库曼托大学，5-1 OE-honmachi，Kumamoto 862-0973，日本。
摘要：淀粉样蛋白纤维形成与wITH蛋白质错误折叠性疾病，包括神经退行性疾病，例如阿尔茨海默氏症，帕金森氏症和亨廷顿疾病。家族性淀粉样蛋白多发性神经病（FAP）是由人血浆蛋白跨甲状腺素（TTR）的点突变引起的，该疾病结合和运输甲状腺素（t（4））。 TTR变体通过在细胞外环境中形成淀粉样蛋白原纤维来促进淀粉样变性的发病机理。最近的一份报告表明，绿茶的主要多酚成分（EGCG）与TTR结合并抑制TTR淀粉样蛋白原纤维形成。但是，尚未进行EGCG与TTR结合的结构分析。在这里，我们首先研究了EGCG-V30M TTR复合物的晶体结构，并发现了与甲状腺素结合位点不同的新型结合位点，这表明EGCG具有与以前的化学化合物不同的作用方式，这些作用方式与以前的化学化合物不同，这些化合物被证明可以结合和稳定TTR四聚体结构。此外，EGCG诱导临床报道的TTR变体细胞系统中的寡聚和单体抑制。综上所述，这些发现表明EGCG可能是FAP治疗的候选化合物的可能性。