摘要标题：
来自牛初乳的乳铁蛋白调节丙酰羟化酶2活性，并通过细胞prion蛋白蛋白来防止prion蛋白介导的神经元细胞损伤。
抽象来源：
神经科学。 2014年8月22日； 274：187-97。 EPUB 2014年5月27日。PMID： 24875174
摘要作者：y-g park，j-h月球，s-y park
文章隶属关系：y-g park
摘要：prion疾病与转换有关正常细胞蛋白（PRPC）与prion蛋白（PRPSC）的异常crapi虫同工型。最近的研究表明，正常PRPC的表达受缺氧诱导因子-1α（HIF-1α）的调节，并且乳铁蛋白在细胞表面上增加了全长PRPC。乳铁蛋白是一种具有各种生物学活性的80 kDa铁结合糖蛋白，包括铁螯合能力。 HIF-1α和相关的泛素 - 蛋白酶体途径是调节的由hif羟基羟基酶2（PHD2）ATED。我们假设乳铁蛋白调节PHD2表达和酶促活性，PHD2调节促进了由Prion蛋白（PRP）残基介导的神经元细胞死亡的HIF-1α稳定性和预防（106-126）。乳铁蛋白通过促进神经元细胞中的HIF-1α稳定性来预防PRP（106-126）通过诱导PRPC表达的神经毒性。我们的结果表明，乳铁蛋白通过上调通过PHD2表达和酶活性确定的HIF-1α稳定性来阻止PRP（106-126）诱导的神经毒性。这些发现表明，诸如PHD2抑制或促进乳铁蛋白分泌之类的可能疗法可能在包括prion病在内的神经退行性疾病中具有临床益处。
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