摘要标题：
通过新型分子色谱方法研究镁对睾酮-性激素结合球蛋白 (SHBG) 关联的影响。
摘要来源：J Pharm Biomed Anal。 2009 年 2 月 20 日；49(2):175-80。 Epub 2008 年 11 月 5 日。PMID：19095394
摘要作者：L Excoffon、Y C Guillaume、MC Woronoff-Lemsi、C André
摘要：开发了一种生物色谱方法，首次测量热力学数据和镁 (Mg(2+)) 对睾酮 (TT) 与性激素结合球蛋白 (SHBG) 结合的影响在很宽的温度范围内。为此，SHBG 被固定在色谱支持物上。经证实，这种新型 SHBG 柱在较长时间内保持稳定。 TT 对 SHBG 的亲和力很高，并且随着 Mg(2+) 浓度的变化略有变化，因为与结合相关的 Mg(2+) 数量较低。睾酮保留的测定不同 Mg(2+) 浓度和温度下的类固醇激素表明，与该结合过程中 Mg(2+) 释放或吸收相关的 Mg(2+) 结合热效应的大小约为 17kJ/mol，对应于描述的模型SHBG 带负电的非特定区域与镁的带正电之间发生的静电引力。在研究的所有镁浓度下，由于范德华相互作用和氢键作用在复杂界面上，证实了强 TT-SHBG 氢键网络，DeltaH 值为负值。同样，由于睾酮-SHBG 复合物形成中的疏水力，DeltaS 值均为正值。此外，我们的结果表明，适应性构象转变有助于特定睾酮-性激素结合球蛋白复合物的形成。同样，在生物 Mg(2+) 浓度范围内，清楚地表明存在非竞争性抑制作用。Mg(2+)对TT-SHBG结合的影响导致生物利用度TT的增强。我们的工作表明，我们的生物色谱方法很快就会对研究其他 SHBG-类固醇（或植物雌激素）结合变得非常有吸引力。